Каталог
  

Тетрапептид это


Palmitoyl Tetrapeptide-7 - ингридиент косметический, описание и применение

10 августа 2020

Название INCI Palmitoyl Tetrapeptide-7
Название традиционное Пальмитил тетрапептид-7
Категория компонента Активы, кондиционеры для кожи
Применение Сыворотки для лица, маски для лица, патчи под глаза, омолаживающая косметика
Косметическое действие Противовоспалительное
Назначение Пальмитоил тетрапептид-7 убирает  мешки под глазами,  отечность, а также повышает эластичность, укрепляя кровеносные сосуды и улучшая отток жидкости в орбитальной области
Эффективен для типов кожи или волос Жирная кожа, проблемная кожа
Происхождение Синтетическое, допускается использование в натуральной косметике
Фактор опасности Низкий
Опасность для беременных Безопасен при использовании по назначению
Аллергенность Возможна индивидуальная непереносимость

Пальмитоилтетрапептид-7 - это тип синтетического пептидного соединения, которое объединяет несколько цепочек аминокислот для уменьшения воспаления кожи и сопутствующего повреждения кожи. Также считается, что это пептидное соединение стимулирует регенерацию коллагеновых волокон в дерме, действуя как своего рода клеточный мессенджер.

Пальмитоил тетрапептид-7 помогает устранить внутренние причины истончения кожи под глазами. И то и другое помогает «восстановить» строительные блоки кожи (например, коллаген и т. д.), чтобы уменьшить истончение кожи и уменьшить признаки старения вокруг глаз. Антиоксиданты также могут помочь нежной коже под глазами предотвратить признаки старения, поэтому ищите сыворотки, богатые витамином C и витамином B3 (например, ниацинамидом).

Пальмитоилтетрапептид-7 в основном используется в продуктах против старения из-за его способности осветлять кожу и улучшать ее эластичность. Пальмитоилтетрапептид-7 может также уменьшить проблемы с шероховатостью кожи, тонкими линиями, тонкой кожей и морщинами.

Пальмитоил тетрапептид-7 - это синтетический пептид, состоящий из четырех аминокислот, который используется в косметических продуктах и косметических средствах для подавления выработки избытка интерлейкинов, химических мессенджеров, вызывающих острую воспалительную реакцию организма.

Инструкция, как находить товары, в составе которых есть указанный ингредиент.

1. Скопировать название ингредиента.

2. Вставить значение в ленту поиска.

3. Дождаться пока сайт сделает поиск и подбор косметики с указанным ингредиентом.

4. Выбрать "Все результаты поиска".

5. Подобрать косметику по фильтрам (Цена, Группа товаров, Тип кожи или волос Бренд).

Всегда выгодные предложения на натуральную косметику можно найти в разделе АКЦИИ в интернет магазине Ланталь!

Поделиться

Поделиться

Поделиться

Поделится

Поделится

Новый комментарий

Войти с помощью

Отправить

Шпаргалка по пептидам для тех, кто любит изучать составы.

Скидки 10% по промокоду - blog

  • ликбез
  • тесты
  • обзор
  • подборки
  • лайфхаки
  • вопрос-ответ
  • битва
  • ингредиенты
  • хочу/могу

29/09/2021

автор Мария Черницова

Почему мы решили сделать шпаргалку по пептидам?

На это есть две причины. 

Причина №1.

Всеобщее повышение "косметической грамотности", из которого вытекает стремление людей знать, что именно они на себя мажут, и какой результат это даст. У покупателей есть запрос на подробную информацию о товаре. Например, не добавлять на сайт состав продукта уже считается моветоном. 

Причина №2.

Нам, признаться, нравится эта тенденция. Мы очень рады, что люди стремятся разбираться в теме, и им небезразлично, чем они пользуются. И нам в совою очередь очень хочется помочь им в изучении матчасти. По этой причине мы делаем довольно подробные описания для товаров и указываем составы каждого из них (за очень редким исключением).  

Но, к сожалению, мы ограничены в количестве знаков. Да и не у всех есть время читать огромные полотнища текста. А составы у корейцев обычно длинные, и написать про действие абсолютно каждого компонента и объяснить, зачем его туда положили - ну совершенно невозможно. 

Часто приходится сильно обобщать. В особенности это касается пептидов. А ведь они все разные и имеют уникальный функционал. Одни пептиды - стимулируют синтез коллагена, другие - расслабляют мышцы, третьи - уменьшают воспаление и т. д. 

Это несправедливо. Вы имеете право знать, что именно делает с вашей кожей каждый конкретный пептид, положенный в баночку, которую вы собираетесь приобрести. 

Поэтому мы сделали небольшой гид по самым растиражированным, популярным и наиболее часто используемым в косметике пептидам. Вся информация переработана и подана в доступной форме. 

Скорее всего, выйдет длинно. Но, если сильно лень, вы можете не читать всё целиком, а выловить из списка нужный вам пептид и прочитать конкретно про него.

Добавляйте в закладки, чтобы список всегда был у вас под рукой! 

  • Palmitoyl Tripeptide-5 или иначе Syn-Coll является эффективным "бустером" коллагена. Он стимулирует синтез структурных белков кожи, за счёт чего пептид постепенно повышает её упругость и разглаживает морщины. Однако Syn-Coll не только увеличивает выработку коллагена и эластина, но и подавляет активность ферментов, направленных на их разрушение. Так, пептид помогает защитить кожу от преждевременной потери тонуса, обеспечивает профилактику морщин и продлевает молодость.
  • Palmitoyl Tetrapeptide-7 снижает выработку сигнальной молекулы интелейкина-6 (IL-6), которая способствует возникновению воспаления. А чем меньше воспаление, тем медленнее проходит процесс разрушения важных для кожи веществ, таких как коллаген. За счёт этого пептид помогает сохранить молодость и хорошее качество кожи кожи на долгое время.
  • Palmitoyl Tripeptide-38 современный и хорошо изученный пептид с доказанной эффективностью. Его торговое название MATRIXYL™ synthe 6. Пептид стимулирует выработку шести важных составляющих нашей кожи: коллагена I, III, IV типов, фибронектина, гиалуроновой кислоты и ламинина-5. Зачем нам нужны коллаген и гиалуроновая кислота более или менее понятно. А что такое фибронектин или загадочный ламинин-5? Фибронектин участвует в создании плотной структуры, того самого поддерживающего каркаса кожи, за счёт которого лицо выглядит молодым и подтянутым. Ламинин-5 —  собственный пептид кожи, способствующий её восстановлению и регенерации. За счёт интегративного действия пептид хорошо работает с морщинами и ослабленным тонусом. 
  • Palmitoyl Tripeptide-1 —  эффективный сигнальный пептид. Он также входит в состав довольно известного в косметологии пептида под товарным названием Matrixyl 3000. Функция Palmitoyl Tripeptide-1 — сообщать фибробластам о том, что пора синтезировать порцию новенького коллагена, когда старый был разрушен специальными ферментами или свободными радикалами кислорода. Пептид помогает сократить глубину морщин и улучшить текстуру кожи.
  • Acetyl Hexapeptide-8 или Аргирелин работает на расслабление мышц. Он имитирует действие ботокса и помогает убрать зажимы, приводящие к образованию морщин, а также перекосов и асимметрии.
  • Acety Octapeptide-3, он же SNAP 8 — более мощная и усовершенствованная версия Аргирелина. Принцип действия - один и тот же, только эффект от  более выраженный. И проявляет он себя гораздо быстрее. Также как и его предшественник Аргирелин, SNAP 8 относится к категории пептидов-миорелаксантов. Блокируя передачу нервных импульсов, он помогает контролировать неугомонную мимику и тем самым препятствовать формированию заломов. Есть в составе MEDI-PEEL Volume TOX Cream.
  • EGF или sh-Oligopeptide-1 — не совсем пептид, правильнее называть его фактором роста. Несмотря пугающий статус, абсолютно безопасен для кожи. В основном он нацелен на поддержание нормального деления клеток. Он помогает коже своевременно и регулярно обновляться. Актуально для обладателей кожи 25+, по разным причинам не признающих кислоты. Пептид помогает сгладить мелкие неровности рельефа и скорректировать неглубокие морщинки. EGF также обладает выраженным заживляющим потенциалом. Он помогает ранкам быстрее затягиваться. EGF — очень распространённый пептид. Его можно встретить во многих корейских средствах. 
  • Syn-Ake (в составе его можно обнаружить под сложным названием Dipeptide Diaminobutyroyl Benzylamide Diacetate) — пептид-ветеран. Его одним из первых стали использовать в антивозрастной косметике. Данный пептид имитирует действие яда змеи (храмовой куфии). По сути Syn-Ake обладает функциями многократно ослабленного  нейротоксина. Его ещё называют безопасной альтернативой инъекциям ботокса. Syn-Ake расслабляет зажатые мышцы. Механизм такой: пептид убирает напряжение и затормаживает передачу нервных импульсов  морщиться больше не хочется  мимических сокращений становится меньше → новые морщинки не закладываются, а старые не углубляются.  Мастхэв для обладателей активной мимики, в чьи планы не входят преждевременные морщины. 
  • Acetyl Tetrapeptide-2 — "антигравитационный" пептид. Его вотчина - бороться с последствиями воздействия гравитации и частично нейтрализовать её влияние в процессе использования. Как? В молодости дерма и эпидермис плотно прилегают друг к другу. С возрастом (в том числе под воздействием гравитации) связь между ними становится не такой тесной, в результате чего кожа теряет упругость, а овал лица деформируется. Пептид повышает синтез коллагена и эластина, увеличивает плотность кожи, а также улучшает адгезию между дермой и эпидермисом. По итогу он помогает скорректировать ослабленный тонус, дряблость и "поплывший" овал лица. Есть в составе сыворотки с бакучиолом от Medi-Peel.

Теперь, когда в следующий раз вы решите изучить состав какого-нибудь средства, вам не понадобятся ни косметический химик, ни криптограф.

Тетрапептид LQSP представляет собой новый высокоэффективный субстрат микробной трансглютаминазы для сайт-специфической дериватизации пептидов и белков

. 2015 Январь; 10 (1): 154-61.

doi: 10.1002/биот.201400466. Epub 2014 16 декабря.

Андреа Капорале 1 , Фабио Селис, Аннамария Сандоменико, Глория С Джотти, Джанкарло Тонон, Менотти Руво

Принадлежности

принадлежность

  • 1 Неаполитанский университет имени Федерико II, Неаполь, Италия.
  • PMID: 25388890
  • DOI: 10.1002/биот.201400466

Андреа Капорале и др. Биотехнолог Дж. 2015 9 января0003

. 2015 Январь; 10 (1): 154-61.

doi: 10.1002/биот.201400466. Epub 2014 16 декабря.

Авторы

Андреа Капорале 1 , Фабио Селис, Аннамария Сандоменико, Глория С Джотти, Джанкарло Тонон, Менотти Руво

принадлежность

  • 1 Неаполитанский университет имени Федерико II, Неаполь, Италия.
  • PMID: 25388890
  • DOI: 10.1002/биот.201400466

Абстрактный

Трансглютаминазы катализируют реакции трансглутаминирования глутаминов. Трансглютаминазы в основном используются для модификации белков в фармацевтике, пищевых продуктах и ​​других биотехнологических приложениях. Была разработана, подготовлена ​​и проверена библиотека синтетических пептидов для выявления новых пептидных субстратов. Затем новые субстраты используются в реакциях конъюгации, опосредованных TGAase, для приживления синтонов к биомолекулам. Эти пептидные субстраты придают биоактивным пептидам и белкам новые свойства. Мы идентифицировали оптимизированный субстрат, названный LQSP, который распознается и обрабатывается микробной TGAase с поразительно более высокой эффективностью по сравнению с известной последовательностью TQGA. Новый субстрат был использован для селективной модификации прототипов биоактивных пептидов и белков флуоресцеином или мотивами узнавания. Мы показываем, что там, где доступен реактивный лизин, белки и пептиды, представляющие терапевтический интерес, могут быть избирательно и плавно модифицированы для включения новых функций, таких как флуоресцентные метки, единицы распознавания или реактивные группы.

Ключевые слова: биоконъюгация; ЛКСП; пептидные библиотеки; ТКГА; Трансглютаминаза.

Авторское право © 2014 WILEY-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, Вайнхайм.

Похожие статьи

  • Сайт-специфическая дериватизация авидина с использованием микробной трансглютаминазы.

    Сполаоре Б., Дамиано Н., Рабони С., Фонтана А. Сполаоре Б. и др. Биоконьюг Хим. 2014 19 марта;25(3):470-80. дои: 10.1021/bc400378h. Epub 2014, 11 февраля. Биоконьюг Хим. 2014. PMID: 24517223

  • Идентификация предпочтительного пептида-субстрата для трансглютаминазы 3 и обнаружение активности in situ в коже и волосяных фолликулах.

    Ямане А., Фукуи М. , Сугимура Ю., Ито М., Алеа М.П., ​​Томас В., Эль Алауи С., Акияма М., Хитоми К. Ямане А. и др. FEBS J. 2010 Sep; 277 (17): 3564-74. doi: 10.1111/j.1742-4658.2010.07765.x. ФЕБС Дж. 2010. PMID: 20716179

  • Сайт-специфическая модификация и пегилирование фармацевтических белков, опосредованное трансглютаминазой.

    Фонтана А, Сполаоре Б, Меро А, Веронезе FM. Фонтана А. и др. Adv Drug Deliv Rev. 3 января 2008 г.; 60 (1): 13–28. doi: 10.1016/j.addr.2007.06.015. Epub 2007 16 августа. Adv Drug Deliv Rev. 2008. PMID: 17916398 Обзор.

  • Скрининг библиотеки пептидов с фаговым дисплеем на предпочтительные пептидные последовательности человеческого субстрата для трансглутаминазы 7.

    Курамото К., Ямасаки Р. , Симидзу Ю., Тацукава Х., Хитоми К. Курамото К. и др. Арх Биохим Биофиз. 2013 Сентябрь 1; 537 (1): 138-43. doi: 10.1016/j.abb.2013.07.010. Epub 2013 19 июля. Арх Биохим Биофиз. 2013. PMID: 23876241

  • Предпочтительные последовательности субстрата для трансглютаминазы 2: скрининг с использованием библиотеки пептидов с фаговым дисплеем.

    Хитоми К., Китамура М., Сугимура Ю. Хитоми К. и др. Аминокислоты. 2009 Апрель; 36 (4): 619-24. doi: 10.1007/s00726-008-0126-6. Epub 2008 24 июля. Аминокислоты. 2009. PMID: 18651094 Обзор.

Посмотреть все похожие статьи

Цитируется

  • Недавнее обновление об использовании микробной трансглютаминазы для создания биотерапевтических препаратов.

    Доти Н., Капорале А., Монти А., Сандоменико А., Селис Ф., Руво М. Доти Н и др. World J Microbiol Biotechnol. 2020 14 марта; 36 (4): 53. doi: 10.1007/s11274-020-02829-y. World J Microbiol Biotechnol. 2020. PMID: 32172335 Обзор.

  • Биокатализ трансглютаминазами: обзор биотехнологических приложений.

    Savoca MP, Tonoli E, Atobatele AG, Verderio EAM. Савока М.П. и др. Микромашины (Базель). 2018 31 октября; 9(11):562. дои: 10.3390/ми9110562. Микромашины (Базель). 2018. PMID: 30715061 Бесплатная статья ЧВК. Обзор.

Типы публикаций

термины MeSH

вещества

основных тетрапептидов как мощные внутриклеточные ингибиторы активности протеазы ботулинического нейротоксина типа А

1. Симпсон Л.Л. (2004) Annu. Преподобный Фармакол. Токсикол. 44, 167–193 [PubMed] [Google Scholar]

2. Гул Н., Смит Л. А., Ахмед С. А. (2010) PLoS ONE 5, e12872 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

3. Schmidt J.J., Bostian K.A. (1995) J. Protein Chem. 14, 703–708 [PubMed] [Google Scholar]

4. Брейденбах М.А., Брунгер А.Т. (2004) Nature 432, 925–929. [PubMed] [Google Scholar]

5. Бернетт Дж. К., Рутель Г., Стегманн С. М., Панчал Р. Г., Нгуен Т. Л., Хермоне А. Р., Стаффорд Р. Г., Лейн Д. Дж., Кенни Т. А., МакГрат С. Ф., Випф П., Шталь А. М., Шмидт Дж. Дж., Гуссио Р., Брюнгер А. Т., Бавари С. (2007) J. Biol. хим. 282, 5004–5014 [PubMed] [Академия Google]

6. Silvaggi N.R., Boldt G.E., Hixon M.S., Kennedy J.P., Tzipori S., Janda K.D., Allen K.N. (2007) Chem. биол. 14, 533–542 [PubMed] [Google Scholar]

7. Ahmed S.A., Smith L.A. (2000) J. Protein Chem. 19, 475–487 [PubMed] [Google Scholar]

8. Шеридан Р. Э., Дешпанде С. С., Николсон Дж. Д., Адлер М. (1997) Toxicon 35, 1439–1451 [PubMed] [Google Scholar]

9. Бернетт Дж. К., Опсеница Д., Шрирагаван К., Панчал Р. Г., Рутель Г., Хермоне А. Р., Нгуен Т. Л., Кенни Т. А., Лейн Д. Дж., МакГрат С. Ф., Шмидт Дж. Дж., Веннерстром Дж. Л., Гассио Р., Соладжа Б. А., Бавари С. ( 2007) J. Med. хим. 50, 2127–2136 гг. [PubMed] [Академия Google]

10. Burnett J.C., Schmidt J.J., Stafford R.G., Panchal R.G., Nguyen T.L., Hermone A.R., Vennerstrom J.L., McGrath C.F., Lane D.J., Sausville E.A., Zaharevitz D.W., Gussio R., Bavari S. (2003) Biochem. Биофиз. Рез. коммун. 310, 84–93 [PubMed] [Google Scholar]

11. Capková K., Yoneda Y., Dickerson T.J., Janda K.D. (2007) Bioorg. Мед. хим. лат. 17, 6463–6466 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

12. Boldt G.E., Eubanks L.M., Janda K.D. (2006) Chem. Комм. 29, 3063–3065 [PubMed] [Google Scholar]

13. Schmidt J.J., Bostian K.A. (1997) J. Protein Chem. 16, 19–26 [PubMed] [Google Scholar]

14. Шмидт Дж. Дж., Стаффорд Р. Г. (2002) FEBS Lett. 532, 423–426 [PubMed] [Google Scholar]

15. Людивико М., Смит Л. А., Ахмед С. А. (2006) 43-е ежегодное собрание Межведомственного координационного комитета по ботулиническим исследованиям, 14–17 ноября 2006 г., Плакат 22, с. 67 (под редакцией Келлера Дж. Э.) Центр оценки и исследований биологических препаратов, Управление по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов США, Сильвер-Спринг, Мэриленд [Google Scholar]

16. Людивико М., Смит Л.А., Ахмед С.А. (2009) The Botulinum Journal 1, 297–308 [Google Scholar]

17. Шмидт Дж. Дж., Стаффорд Р. Г., Бостиан К. А. (1998) FEBS Lett. 435, 61–64 [PubMed] [Google Scholar]

18. Lacy D.B., Stevens R.C. (1999) J. Mol. биол. 291, 1091–1104 гг. [PubMed] [Google Scholar]

19. Lacy D.B., Tepp W., Cohen A.C., DasGupta B.R., Stevens R.C. (1998) Nat. Структура биол. 5, 898–902 [PubMed] [Google Scholar]

20. Kumaran D., Rawat R., Ludivico M. L., Ahmed S.A., Swaminathan S. (2008) J. Biol. хим. 283, 18883–1889 гг.1 [PubMed] [Google Scholar]

21. Ахмед С.А., Макфи П., Смит Л.А. (2003) Биохимия 42, 12539–12549 [PubMed] [Google Scholar]

22. Дженсен М.Дж., Смит Т.Дж., Ахмед С.А., Смит Л.А. (2003) Toxicon 41, 691–701 [PubMed] [Google Scholar]

23. Gilsdorf J., Gul N., Smith L.A. (2006) Protein Expr. Очист. 46, 256–267 [PubMed] [Google Scholar]

24. Форан П., Шон К.С., Долли Дж. О. (1994) Биохимия 33, 15365–15374 [PubMed] [Академия Google]

25. Роу Б., Шмидт Дж. Дж., Смит Л. А., Ахмед С. А. (2010) Anal. Биохим. 396, 188–193 [PubMed] [Google Scholar]

26. Куо С.Л., Ойлер Г., Шумейкер С.Б. (2010) Toxicon 55, 619–629 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

27. Авасти В., Кинг Р. Дж. (2000) Am. Дж. Физиол. Мол.клеток легких. Физиол. 279, Л942–Л949 [PubMed] [Google Scholar]

28. Шмидт Дж. Дж., Стаффорд Р. Г. (2005) Биохимия 44, 4067–4073. [PubMed] [Академия Google]

29. Зунига Дж. Э., Шмидт Дж. Дж., Фенн Т., Бернетт Дж. К., Арас Д., Гассио Р., Стаффорд Р. Г., Бади С. С., Бавари С., Брунгер А. Т. (2008) Структура 16, 1588–1597 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

30. Suzuki T., Futaki S., Niwa M., Tanaka S., Ueda K., Sugiura Y. (2002) J. Biol. хим. 277, 2437–2443 [PubMed] [Google Scholar]

31. Накасе И., Такеучи Т., Танака Г., Футаки С. (2008) Adv. Доставка лекарств. Версия 60, стр. 598–607. [PubMed] [Google Scholar]

32. Кумаран Д., Рават Р., Ахмед С. А., Сваминатан С. (2008) PLoS Pathog. 4, е1000165 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

33. Сильваджи Н. Р., Уилсон Д., Ципори С., Аллен К. Н. (2008) Биохимия 47, 5736–5745 [PubMed] [Google Scholar]

34. Шумейкер Б., Ципори С. сотрудничающие центры (2009 г.) Интегрированная исследовательская сеть пищевых и водных заболеваний NIAID, Стивенсон, Вашингтон, 29–31 марта 2009 г., Обзор программы развития терапии ботулизма в рамках Отдела исследований микробиологии и ботулизма [Google Scholar]

35. Агарвал Р., Сваминатан С. (2008) J. Biol. хим. 283, 25944–25951 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

36. Сикорра С., Хенке Т., Сваминатан С., Галли Т., Бинц Т. (2006) J. Mol. биол. 357, 574–582 [PubMed] [Google Scholar]

37. Toth S.I., Smith L.A., Ahmed S.A. (2009) J. Pharmacol. науч. 98, 3302–3311 [PubMed] [Google Scholar]

38. Ахмед С.А., Людивико М.Л., Смит Л.А. (2004) Protein J. 23, 445–451 [PubMed] [Google Scholar]

39. Сайх К.У., Кисснер Т., Ульрих Р.Г. (2002) Иммунология 106, 363–372 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

40. Doherty D.G., Norris S., Madrigal-Estebas L., McEntee G., Traynor O., Hegarty J.E., O'Farrelly C. (1999) J. Immunol. 163, 2314–2321 [PubMed] [Google Scholar]

41. Вылкова С., Сун Дж. Н., Эдгертон М. (2007) Пуринергический сигнал 3, 91–97 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

42. Моринобу А., Гадина М., Стробер В., Висконти Р., Форнас А., Монтанья С., Фельдман Г. М., Нисикомори Р., О'Ши Дж.Дж. (2002) Proc. Натл. акад. науч. США 99, 12281–12286 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

43. Зарубин Т., Хан Дж. (2005) Cell Res. 15, 11–18 [PubMed] [Google Scholar]

44. Ли С.Ю., Ли Дж.В., Ли Х., Ю Х.С., Юн Ю.П., О К.В., Ха Т.Ю., Хонг Дж.Т. (2005) Brain Res. Мол. Мозг Res. 140, 45–54 [PubMed] [Google Scholar]

45. Гольдштейн Д. М., Габриэль Т. (2005) Curr. Верхняя. Мед. хим. 5, 1017–1029 гг. [PubMed] [Google Scholar]

46. Тонелло Ф., Моранте С., Россетто О., Скьяво Г., Монтекукко К. (1996) Adv. Эксп. Мед. биол. 389, 251–260 [PubMed] [Академия Google]

47. Болдт Г.Е., Кеннеди Дж.П., Хиксон М.С., Макаллистер Л.А., Барбьери Дж.Т., Ципори С., Янда К.Д. (2006) J. Comb. хим. 8, 513–521 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

48. Юбэнкс Л.М., Хиксон М.С., Джин В., Хонг С., Клэнси С.М., Тепп У.Х., Болдуин М.Р., Малицио С.Дж., Гуднаф М.С., Барбьери Дж.Т., Джонсон Э.А., Богер Д.Л., Дикерсон Т. Дж., Джанда К.Д. (2007) Proc. Натл. акад. науч. США 104, 2602–2607 гг. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

49. Роксас-Дункан В., Эньеди И., Монтгомери В.А., Эккард В.С., Каррингтон М.А., Лай Х., Гул Н., Ян Д.К., Смит Л.А. (2009) Antimicrob. Агенты Чемотер. 53, 3478–3486 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

50. Болдт Г.Е., Кеннеди Дж.П., Джанда К.Д. (2006) Org. лат. 8, 1729–1732 гг. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

51. Капкова К., Салзамеда Н.Т., Янда К.Д. (2009) Toxicon 54, 575–582 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

52. Пирес-Алвес М., Хо М., Аберле К.К., Янда К.Д., Уилсон Б.А. (2009) Toxicon 53, 392–399 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

53. Тан Дж., Парк Дж. Г., Миллард С. Б., Шмидт Дж. Дж., Панг Ю. П. (2007) PLoS ONE 2, e761 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

54. Панг Ю. П., Вумментала А., Мишра Р. К., Пак Дж. Г., Ван С., Дэвис Дж., Миллард С.


Learn more